Dr. Giovanni Moscarella - Nutrizionista - Napoli - www.nutrirsi.net

domenica 14 ottobre 2012

Il "mal di glutine"

I prodotti pane, pasta, etc. a base di cereali, sebbene vengano visti prevalentemente come una fonte di carboidrati (complessi), sono costituiti anche da un 10- 16% di proteine. La caratteristica unica di queste proteine del frumento, dell'orzo, della segale e dell'avena è che contengono una quantità stratosferica di proline e glutamine (di qui il nome "prolamine").
 Sono proteine generalmente riconosciute di qualità scarsa, per lo squilibrio relativo tra le varie quantità di aminoacidi (alcuni aminoacidi essenziali sono assenti o quasi).
 Le prolammine tossiche nella celiachia prendono il nome di "glutine".
Esse sono la gliadina (presente nel frumento), l'ordeina (presente nell'orzo), la secalina (presente nella segale), l'avenina (presente nell'avena). 
Riso, miglio e mais, avendo proteine con una distribuzione di aminoacidi diversa dagli altri cereali (elevato contenuto in alanina e leucina, basso in glutamina e prolina), non hanno prolammine o, nel caso del mais, non quelle tossiche nella celiachia. 
 La seguente tabella riporta una scala di tossicità delle varie prolammine deleterie nella celiachia, ricavata in base ad osservazioni cliniche e di laboratorio: 

 
 E veniamo ora a descrivere la situazione chiamata celiachia, che riguarda la gliadina (un sottoprodotto dei peptidi opioidi del glutine). Ad un certo punto dell'assedio glutinoso (la peptidìa può avere durata anche pluri-decennale prima di maturare in celiachia), si raggiunge la fase di iperattivazione della transglutaminasi, un enzima presente sulla lamina propria della mucosa intestinale programmato per rimanere tranquillo quanto più a lungo possibile.
Controvoglia, la transglutaminasi è chiamata ad iniziare un lavoro di smantellamento delle proteine glutinose: tutti gli altri principali avamposti di difesa sono rimasti sguarniti e la transglutaminasi rappresenta l'ultimissima linea di difesa per barricare il cromosoma dall'assedio glutinoso. Sfortunatamente le risorse a livello di transglutaminasi non sono infinite e in determinate condizioni di ipofunzionalità (pH, ambiente digestivo, etc.) nemmeno questo baluardo riesce più ad ultimare il lavoro di smantellamento del glutine ad aminoacidi. A seguito del collasso funzionale della transglutaminasi, elevate concentrazioni di gliadina derivanti dai peptidi opioidi del glutine si formano ad un passo dall'accesso diretto al cromosoma umano! Ed è il cromosoma che ha la facoltà, in determinate condizioni di immunosoppressione, di innescare reazioni autoimmuni.
Nel cromosoma di molti di noi (il 40% della popolazione) c'è una nicchia che sembra fatta apposta per l'innesco dell'autoimmunità da parte della gliadina.
Quando il frammento non smantellato della gliadina si incastra nella nicchia del cromosoma con elevata affinità inizia la produzione degli anticorpi contro il glutine (IgA e IgG anti-gliadina) e degli anticorpi tipici celiaci contro i nostri stessi tessuti (IgA e IgG anti-transglutaminasi, IgA e IgG anti-endomisio, anticorpi anti-reticolina).
Una volta che c'è la specificità (celiachia genetica o potenziale), ci sono una serie di livelli soglia di attivazione, ognuno dei quali corrisponde a fenomeni pre-celiaci a livello dei villi intestinali
("Marsch 1", ovvero pre-infiltrazione, "Marsch 2", ovvero infiltrazione, "Marsch 3", ovvero iperplasia,
 "Marsch 4", ovvero distruzione); l'ultimo di questi stadi, "Marsch 5", corrisponde all'atrofia dei villi.
 È così che matura la situazione in cui l'organismo non arriva più in fondo al suo lavoro e, invece di avere  solo aminoacidi come prodotti finali della degradazione del glutine, ci sono anche frammenti indisciolti, i peptidi opioidi, ovvero lunghissime catene di aminoacidi non liberati.
 Chiameremo questa situazione "peptidìa".
 In questo percorso dalla peptidìa alla celiachia, l'organismo registra sconfitte su sconfitte davanti alla sempre più invadente e fastidiosa realtà della nuvola di peptidi opioidi glutinosi, fino ad arrivare a forme di pre-celiachia (senza atrofia dei villi), in cui si verificano isolati episodi celiaci intervallati da lunghi periodi di calma apparente.
 Il peregrinaggio verso diversi specialisti medici dei pazienti con celiachia in via di progressione dura in media 20 anni e più secondo Hankey [1994] prima che si arrivi alla diagnosi, e con essa all'adozione del regime senza glutine che determina la risoluzione dei sintomi e la normalizzazione di tutti gli alterati parametri ematici. Una donna che da piccola aveva avuto ripetuta Il problema della reazione celiachia, posto in termini biochimici, è l’impoverimento progressivo dell’autonomia dell'apparato digestivo dei mammiferi relativamente alla capacità di idrolizzare i legami ammidici (le glutamine) quando sono adiacenti a residui di prolina.
 Perché le prolamine del mais (zeina) non sono tossiche per il celiaco, l'avenina è solo debolmente tossica e la gliadina ha la massima tossicità?
 Recenti studi hanno messo in relazione i vari gradi di tossicità per il celiaco delle diverse prolammine con la crescente concentrazione, a partire dall'avena via via fino al frumento, di un particolare segmento (di cui è molto ricco la alfa-gliadina, molto molto meno l'avenina, la zeina non lo contiene affatto) in cui prolina e glutenina sono ad una certa distanza tra di loro (molto vicine) per cui non riescono ad essere deamidate dall'enzima specifico [Arentz-Hansen 2000, Vader 2002, Sollid 2002].
Le complesse glutamine del glutine si differenziano da ogni altra forma di cibo per la loro particolare composizione e perché il loro consumo determina un'aumentata attività enzimatica del pancreas (come se il suo smaltimento rappresentasse una sfida impegnativa, uno stress fisiologico [Ikegami 1975, Camus 1980, Rabsztyn 2001]), seguita da una progressiva riduzione della funzione degli enzimi proteolitici (lisi delle proteine) e degli enzimi di degradazione dei peptidi [Carroccio1997].
 La maggior parte dei manuali Medici contengono ancora la dicitura che 1 individuo su 1000 sviluppa
celiachia.
 Questa affermazione è un residuato degli anni sessanta. Un decennio prima il termine
celiachia non esisteva proprio (e cioè la medicina convenzionale non ammetteva che uno potesse
ammalarsi per il fatto di consumare glutine).
L'evidenza di alcuni pionieri [Gee 1889, Dicke 1948]
mostrò che c'era un quadro ben preciso (diarrea, enteropatia infantile accompagnata principalmente
da malassorbimento, ritardo della crescita e suscettibilità ad infezioni) e con i nuovi strumenti della
biopsia intestinale negli anni cinquanta la conferma era affidata alla biopsia, appunto nei bimbi con
il suddetto quadro celiaco.
Nel corso degli anni ottanta è diventato possibile usare i test sul sangue per testare sia la presenza
degli anticorpi contro i frammenti glutinosi (anti-gliadina), sia di quelli che si sviluppano nella
celiachia contro le strutture della mucosa gastrointestinale (anti-endomisio, anti-transglutaminasi,
etc.).
All'inizio degli anni novanta molti ospedali, prima in Europa e poi in America, furono dotati dei kit
per lo screening celiaco nel sangue e in questo modo si scoprì che anche gli adulti e pazienti che non
presentavano affatto il quadro classico celiaco potevano avere positività ematica celiaca e, se si
andava a vedere con la biopsia, avevano anche l'atrofia dei villi.
Quello che mangiamo detta le regole.
Il frumento ha un nome in sanscrito che significa il "cibo dei mediocri", i saggi degli antichi scritti
sanscriti non esitarono a segnalare l'inferiorità di questo chicco particolare (e non solo dal punto di

vista della squilibrata composizione in aminoacidi).
 Ma poi i "mediocri" proliferarono, si organizzarono e fecero fuori le foreste. E quando ebbero finito in Europa, i"mediocri" continuarono anche in America, radendo al suolo le foreste degli indiani per instaurare il regno del frumento anche lì e in qualunque altro Eden dove l'uomo aveva scelto di rimanere prevalentemente raccoglitore-cacciatore aiutato in questa scelta da un rapporto privilegiato con la natura, il senso di felicità e di legame con gli antenati.
Questa è la nostra storia, abbiamo preso "il cibo dei mediocri", il frumento, e lo hanno reso quanto più possibile glutinoso (ancora più mediocre), mediante ibridazioni successive.
Nel primo trentennio del ventesimo secolo una classe di tecnologi si applicò tanto da intensificare
ulteriormente la glutinosità. Poi arrivarono Muller e Stadler [1927] che fecero capire che prima che le radiazioni rendano una pianta sterile, in particolare l'orzo e il frumento, se il materiale genetico viene sottratto dall'esposizione poco prima del danno irrimediabile, possiamo avere nuovo materiale genetico, "mutante", e ciò vale anche per gli esseri animali o per l'uomo; il chè fruttò un premio Nobel a Muller nel 1946.
 E così iniziò la corsa ai mutanti coltivabili del frumento, a partire dagli anni Sessanta il frumento prima è stato "nanizzato" e poi reso più glutinoso (frumento "Creso").
I risultati di queste drammatiche modificazioni subìte dal frumento negli ultimi decenni sono stati
registrati da Iaccarino [2004], il quale documenta che gli aumenti di glutinosità sono coincisi con un
peggioramento del rapporto relativo degli aminoacidi, che era abbastanza sbilanciato già in
partenza.


fonte : "Mal di glutine, di Lorenzo Acerra"